(2S,3R)-2-amino-3-hydroksibutaanihappo Cas: 72-19-5 99 % Valkoinen kiteinen jauhe
Luettelonumero | XD90285 |
tuotteen nimi | (2S,3R)-2-amino-3-hydroksibutaanihappo |
CAS | 72-19-5 |
Molekyylikaava | C4H9NO3 |
Molekyylipaino | 119.11916 |
Tallennustiedot | Ambient |
Yhdenmukaistettu tariffikoodi | 29225000 |
Tuotteen tiedot
Määritys | 99 - 101 % |
Ulkomuoto | Valkoinen kiteinen jauhe |
Erityinen kierto | -27,5 - -29,0 |
Raskasmetallit | 10 ppm Max. |
AS | 10 ppm max |
pH | 5,2 - 6,5 |
SO4 | <0,020 % |
Fe | 10 ppm max |
Kuivaushäviö | <0,20 % |
Jäännös syttyessä | <0,10 % |
Läpäisevyys | NLT 98 % |
Cl | <0,02 % |
Ammoniumsuola | <0,02 % |
Seriini/treoniiniproteiinifosfataaseja on kuvattu monissa patogeenisissa bakteereissa välttämättöminä entsyymeinä, jotka osallistuvat fosforylaatiosta riippuvaisiin signaalinsiirtoreitteihin ja liittyvät usein näiden organismien virulenssiin.Mycoplasma synoviae -genomin tarkastus paljasti geenin (prpC) läsnäolon, joka koodaa proteiinifosfataasi 2C (PP2C) -alaperheen oletettua proteiinifosfataasia.Tässä raportoimme M. synoviae -fosfataasin (PrpC) täydellisen biokemiallisen karakterisoinnin ja metalli-ionien erityisen roolin tämän entsyymin rakenne-funktio-suhteessa.PrpC-aminohapposekvenssianalyysi paljasti, että kaikki tähteet, jotka osallistuvat kaksiytimeiseen metallikeskukseen ja oletettuihin kolmansiin metalli-ioneja koordinoiviin tähteisiin, jotka ovat konservoituneet PP2C-fosfataaseissa, ovat läsnä PrpC:ssä.PrpC on monomeerinen proteiini, joka pystyy defosforyloimaan fosfosubstraatteja, joissa on Mn(2+)-ioniriippuvuus.Lämpöstabiilisuusanalyysi osoitti entsyymin stabiilisuuden lievissä lämpötiloissa ja Mn(2+)-ionien vaikutuksen tähän ominaisuuteen.Massaspektrometrianalyysi ehdotti, että kolme metalli-ionia sitoutuu PrpC:hen, joista kahdella on näennäinen korkea affiniteettivakio.Oletettujen kolmansien metallia koordinoivien tähteiden, Asp122:n ja Arg164:n, mutaatioanalyysi paljasti, että näillä varianteilla oli heikompi mangaani-ionien sitoutuminen ja että molemmat mutaatiot vaikuttivat PrpC-fosfataasiaktiivisuuteen.Näiden tulosten mukaan PrpC on metallista riippuvainen proteiinifosfataasin jäsen, jolla on parannettu stabiilisuus holomuodossa ja Asp122:lla, joka mahdollisesti liittyy kolmanteen metallia sitovaan kohtaan, joka on välttämätön katalyyttisen aktiivisuuden kannalta.